Colloque

Similitude immunologique entre deux composants du récepteur nucléaire de la T3 révélés par marquage d'affinité

Robert Faure

Jean H. Dussault

Jean Ruel

Membre a labase

Robert Faure

Résumé du colloque

L'action des hormones thyroïdiennes est initiée par la liaison de la triiodothyronine à un récepteur nucléaire associé à la chromatine acide. Dans le but d'éclaircir ce mécanisme, nous avons isolé ce récepteur à partir de noyaux de foie de rat en utilisant le 125I Bromoacetyl T3 comme marqueur d'affinité. Les protéines non histones sont extraites des noyaux avec tampon Tris pH 8 0.4 M NaCl, dialysées et soumises à l'électrophorèse en gel d'acrylamide SDS. L'autoradiographie révèle une bande majeure (PM: 57000) et une bande mineure (PM: 47000) qui sont chassées à 40Z en présence d'un excès de T3 non marqué. La digestion avec la protéase de S. Aureus montre une grande similitude entre ces deux bandes. Deux lapins immunisés avec la bande majeure et un immunisé avec la bande mineure ont produit des anticorps qui réagissaient avec l'extrait nucléaire total et les fluits des bandes majeure et mineure. L'électrophorèse du dialysat d'extrait nucléaire suivie par l'électrotransfert sur filtre de nitrocellulose confirme ce résultat en montrant deux bandes correspondant à la position du récepteur. Conclusion: le marquage d'affinité du récepteur de la T3 révèle deux bandes qui ont les même propriétés antigéniques et des caractéristiques peptides semblables. D'autres études sont nécessaires pour élucider l'origine et la signification de ces deux composants.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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