Colloque

Solubilisation des enzymes membranaires de la bordure en brosse de l'entérocyte chez l'homme

D. Maestracci

Membre a labase

D. Maestracci

Résumé du colloque

Les membranes obtenues à partir de fragments chirurgicaux de duodénum, jéjunum et iléon sont incubées en présence d'agents protéolytiques (Trypsine (P), Chymotrypsine (Cy), élastase et papaïne). Les protéines, la Maltase (M), lactase (L), Sucrase (S), Tréhalase (Tre), phosphatase alcaline (PA), γ-glutamyltranspeptidase (GGTpase) et Leucyl-naphthylamidase (LNAase) sont dosées dans les culots et les surnageants obtenus après centrifugation à 300,000g de fractions de membranes incubées pendant 15, 30, 45 et 60 minutes. Les différents segments du grêle présentent des différences dans cette solubilisation des enzymes. Il n'existe pas de différences marquées dans la solubilisation des enzymes membranaires par P et Chy. Après traitement à l'élastase, certaines enzymes sont plus libérées (PA, Tre, GGTpase) alors que la S, M, L et LNAase ne sont que 80%. La digestion à la papaïne libère quasi-totalité de la GGTpase. L'étude des membranes en microscopie électronique après coloration négative montre la libération par ces protéinases et/ou la solubilisation des enzymes, et la disparition des particules de 60Å bordant la membrane.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Moncton

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Titre du colloque :

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