Colloque

Sous fractionnement des lipoprotéines de faible densité par chromatographie d'affinité

S. Moorjani

P.-J. Lupien

M. Lou

J. Bossé

H.-M. Ackermann

Membre a labase

S. Moorjani

Résumé du colloque

Les lipoprotéines humaines de faible densité (LDL) ont été fractionnées en LDL-I et LDL-II par chromatographie sur colonne d'héparine-agarose. La fraction LDL-II représente environ 10% des LDL totales; elle se lie à l'héparine-agarose et peut être éluée avec l'électrolyte suivant: 0.15M de lysine. LDL-I et LDL-II ne présentent que des différences mineures dans leur composition lipidique. Les LDL-II contiennent moins de triglycérides et d'hexosamine (H) que les LDL-I: S1: 20 et 29; H: 51 et 62 mg% protéines). L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) de l'urée 8 M montre l'absence d'apoprotéines E, C-III et C-III dans la fraction LDL-II. Les LDL-II migrent plus vers l'anode que les LDL-I dans la PAGE et dans l'immunoélectrophorèse. L'étude microscopique électronique montre des particules minorées pour les LDL-II tandis que les LDL-II présentent des particules morphologiquement hétérogènes au lieu d'agrégations. Ces résultats démontrent que les LDL sont hétérogènes et qu'une des sous-fractions, LDL-II, a une charge positive et peut se lier à l'héparine-agarose à faible force ionique.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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