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Soustraction de l'eau dans les spectres infrarouges transformée de Fourier de protéines

Françoise Dousseau
Marie Therrien
Michel Pézolet
FD

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Françoise Dousseau

Résumé du colloque

L'étude de la structure secondaire des protéines en milieu aqueux par spectroscopie infrarouge transformée de Fourier repose sur l'analyse de la forme, l'intensité et la fréquence des bandes amides I et II apparaissant respectivement vers 1650 et 1545 cm⁻¹. Dans cette région du spectre est également présente une bande très intense due au mode de déformation de la molécule d'eau. Il est donc important d'utiliser une méthode pour soustraire cette bande à façon reproductible. Pour ce faire, nous avons comparé deux algorithmes, l'un ayant été développé au laboratoire, l'autre de J.R. Powell et coll (1). L'efficacité de ces méthodes a été évaluée à partir de l'effet de la concentration sur le rapport des intensités des bandes amide I et amide II. L'étude a été faite avec l'albumine bovine et la catalase de foie de boeuf.

Contexte

Section :
Biophysique
news icon Thème du colloque :
Biophysique
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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