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Résumé du colloque
La lactate déshydrogénase est une enzyme généralement tétramérique formée de deux sous-unités donnant naissance à 5 isoenzymes. Des rôles physiologiques particuliers ont pu être attribués à ces formes enzymatiques sur la base de leur spécificité tissulaire et de leurs propriétés biochimiques chez les vertébrés et chez quelques invertébrés. L’utilisation de l’électrophorèse sur acétate de cellulose nous procure une méthode rapide et efficace pour étudier les particularités de présente la LDH chez le crabe des neiges. La LDH présente 5 bandes caractéristiques d’une tétramère issue de 2 sous-unités. Les isozymes sont distribués spécifiquement dans les tissus. La sous-unité B est présente tout au long de la vie de l’animal, alors que la sous-unité A n’apparaît qu’au 6e stade juvénile dans le muscle locomoteur. Des variations phénotypiques ont été observées dans ce muscle. L’ensemble de ces résultats semble démontrer qu’il existe bien des rôles physiologiques distincts pour les deux sous-unités de la LDH du crabe, qui n’est pas sans rappeler celle des vertébrés.
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