Colloque

Spectrométrie de masse de peptides: étude de procédés interactifs

Jean-François LeBlanc

Jean-Claude Tabet

Krzysztof Jankowski

Richard Laing

J.R. Jocelyn Paré

Membre a labase

Jean-François LeBlanc

Résumé du colloque

Lors de travaux précédents, nous avons démontré la formation d'un dimère protoné de type [2M + H]+ quand la leucine-encéphaline (H-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-OH) est soumise à une analyse par FAB sur un support de glycérol. A partir d'études de marquage isotopique et de marquage interrétiel, nous avons établi la structure d'un ion-fils de ce dimère comme étant [2M + H - 2Gly]+. Nous présentons et discutons maintenant la présence d'un trimère de type [3M + H]+ de même que la synthèse in situ d'agrégats hétérogènes du type [M + X + Y]+ quand ce peptide est analysé par FAB sur une matrice d'alcool en présence d'un acide (e. g. acide phosphorique) et d'une polyamine (e. g. spermine, H2N-(CH2)3-NH-(CH2)4-NH-(CH2)3-NH2). La pénétration des polyamines est très efficace et la formation de ce type d'agrégats est perçue comme étant une première approche à la création d'une matrice biontéractrice qui permettra de faire le suivi de certaines réactions biologiques fort complexes.

Contexte

Section :

Chimie analytique et chimie minérale

Thème du colloque :

Chimie analytique et chimie minérale

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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