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Stabilisation thermique de l'actine par l'ATP

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Hélène Bombardier

Résumé du colloque

L'actine est l'une des principales protéines du muscle squelettique. Elle joue un rôle essentiel dans la contraction musculaire et dans la motilité des cellules non-musculaires. C'est aussi un composant du cytosquelette. L'actine existe sous deux formes: la forme monomérique (G) et la forme polymérisée (F). L'actine-G possède un site de liaison pour un nucléotide: l'ATP. Lors de la polymérisation l'actine hydrolyse cet ATP. On ignore le rôle de l'ATP dans la polymérisation de l'actine. Nous avons étudié l'effet de l'ATP sur la stabilité de l'actine par calorimétrie différentielle à balayage (DSC). Nos résultats montrent que l'ATP, à concentration physiologique, stabilise l'actine de façon importante contre la dénaturation thermique (la température de transition passe de 70°C à 76°C). Par contre l'ADP, l'AMP, le phosphate, l'AMP cyclique, s'ATP et l'AMP-PNP n'ont que très peu d'effet. Cette stabilisation de l'actine à la dénaturation thermique traduit un renforcement des liaisons intramoléculaires et résulte probablement d'un changement de conformation. Comment cet effet de l'ATP se fait à concentration physiologique, on peut se demander si cette action de l'ATP correspond à un rôle in vivo.

Contexte

news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

Biologie cellulaire

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