Colloque

Stimulation de la méthylation des protéines cytosoliques du cortex rénal par les analogues du GTP

Denis Gingras

Richard Beliveau

Membre a labase

Denis Gingras

Résumé du colloque

La méthylation des résidus carboxyliques résulte en la neutralisation des charges négatives portées par les protéines. Cette modification covalente possède donc un potentiel certain de régulation de certaines fonctions jouées par les protéines. Cependant, très peu de données sont jusqu'à maintenant disponibles quant au rôle physiologique joué par les carboxyméthyltransférases. Dans cette optique, nous avons choisi d'examiner la modulation de l'activité transférasique en relation avec l'activation des protéines liant le GTP (protéines Gi). Les protéines cytosoliques isolées de divers organes ont été incubées en présence de 0.1 mM GTPγS, un analogue non-hydrolysable du GTP, puis séparées par électrophorèse acide pour préserver les esters méthyliques en milieu alcalin. La méthylation associée au cytosol du rein est plus fortement activée par le GTPγS, alors que les fractions cytosoliques des autres organes ne sont pas affectées. L'incubation du cytosol en présence de la toxine pertussique (PT), qui est un puissant modulateur des protéines Gi inhibitrices (Gi), résulte également en une hausse de l'activité de méthylation. La toxine du choléra (modulateur des G activatrices) n'a quant à elle aucun effet sur le profil de méthylation. Ces données suggèrent que la méthylation des protéines représente un effecteur intracellulaire de l'action des protéines Gi au niveau rénal et pourrait donc jouer un rôle capital dans la régulation hormonale de cet organe.

Contexte

Section :

Biologie cellulaire

Thème du colloque :

Biologie cellulaire

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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