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Stratégie basée sur le Protein Complementation Assay (PCA) pour étudier le repliement du domaine liant ras (DLR) de raf

François-Xavier Campbell Valois
Alexis Vallée-Belisle
Myriam Salem
Mireille Norha
Stephen Michnick
FC

Membre a labase

François-Xavier Campbell Valois

Résumé de la communication

Le domaine liant ras (DLR) de raf appartient à la même superfamille qu'ubiquitine, ferrodoxine et tous les domaines liant ras (DLR) connus. Tous les membres de la superfamille ont une structure globale identique, cependant leur degré d'homologie au niveau de la séquence primaire est inférieure à 15 %. Par alignement de séquences et des simulations informatiques, la conservation de huit résidus dans l'évolution à travers la superfamille a été démontrée. Nous proposons que ces résidus constituent le nucléus de repliement de cette superfamille et spécifiquement du DLR de raf. Pour confirmer notre hypothèse, nous avons dégénéré la séquence du DLR de raf à tous les résidus hydrophobes, incluant les résidus potentiels du nucléus, et criblé pour des clônes qui permettent le repliement de la structure native de raf. Pour détecter le repliement correct de clônes dégénérés du DLR de raf nous avons utilisé son interaction avec son partenaire naturel, la petite protéine-G ras detectée par le protein complementation assay(PCA) basé sur le glycinamide ribonucléotide (GAR) transformylase chez E. coli. Les clônes identifiés par le criblage seront séquencés alignés et la cinétique de leur repliement étudiée pour déterminer si les résidus nucléus potentiels sont conservés comme ils le sont dans l'évolution.

Contexte

Section :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
news icon Domaine de la communication :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université de Montréal

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Thème du communication :

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