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Résumé du colloque
Le récepteur d'acetylcholine (nAChR) forme un canal membranaire cationique constitué de plusieurs segments transmembranaires. Des modèles ont été suggérés pour décrire la structure de ces segments variant du modèle hélicoïdal à des modèles de structure alpha/beta. Nous utilisons la spectroscopie infrarouge par ATR ainsi que les techniques d'échange deutérium/hydrogène et de polarisation dans le but d'élucider la structure du domaine transmembranaire du nAChR. Les changements observés dans les bandes amide I et amide II des spectres infrarouge nous ont permis de corréler la deutération des structures spécifiques du nAChR. Nous avons observé la présence de groupements peptidiques résistants à l'échange. Des expériences d'échange H/D à pH alcalin et à haute température démontrent la deutération spécifique d'hélices alpha dans ce domaine résistant à l'échange. Il est fort probable que ce domaine soit transmembranaire étant donné la grande hydrophobicité de la membrane et des segments transmembranaires se traduisant par une faible accessibilité pour le solvant. Aussi, nous utilisons la polarisation pour détecter l'orientation de ces segments transmembranaires. Nous avons recours à des membranes de DMPC qui augmentent l'ordre d'empilement et nous étudions le dichroïsme de la bande amide II de récepteurs deutérés. L'implication de nos résultats dans les divers modèles de topologie transmembranaire suggérés sera discutée.
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