Colloque

Structure et fonctionnalité de gels de bêta-lactoglobuline

Anne-Françoise Allain

Paul Paquin

Muriel Subirade

Sylvie Turgeon

Membre a labase

Anne-Françoise Allain

Résumé du colloque

Les protéines de lactosérum sont souvent utilisées comme ingrédients alimentaires pour leurs propriétés fonctionnelles, notamment leurs capacités gélifiantes. Afin d'améliorer leur utilisation industrielle, il est important de mieux connaître les mécanismes de gélification thermique de ces protéines. En utilisant la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier en réflexion totale atténuée, nous avons déterminé la structure secondaire de gels de bêta-lactoglobuline obtenus par chauffage à différentes températures. Les résultats montrent une intensification progressive d'une bande vers 1622 cm-1 et un déplacement de cette bande vers les plus basses fréquences avec une augmentation de la température de chauffage. Cette bande est caractéristique des liaisons hydrogène impliquées dans la formation de feuillets bêta intermoléculaires. De plus, le gel protéique présente une plus faible proportion d'hélices alpha et de parties désordonnées que la solution initiale. Le deuxième moyen d'investigation choisi est larhéologie dynamique. Nous avons donc enregistré au cours du chauffage les valeurs du module de conservation G', qui donne une indication du caractère solide du gel protéique analysé. Les résultats montrent une augmentation de la valeur de G' lorsque la température de chauffage est augmentée. En comparant l'intensité de la bande d'agrégation observée sur les spectres en spectroscopie infrarouge et les valeurs du module de conservation G', nous pouvons conclure que l'état gélifié des protéines de lactosérum serait dû à la formation d'un réseau de feuillets bêta intermoléculaires.

Contexte

Section :

Technologie et génie alimentaire

Thème du colloque :

Technologie et génie alimentaire

Hôte : Université Laval

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