Colloque

Structure secondaire de protéines végétales déterminée par spectroscopie infrarouge – Homologies de structure déterminées par analyse de amas hydrophobes (HCA)

Muriel Subirade

Michel Pézolet

Jacques Gueguen

Membre a labase

Muriel Subirade

Résumé du colloque

L'utilisation de protéines végétales dans l'industrie agro-alimentaire ou pharmaceutique comme agents technologiques a conduit à s'intéresser essentiellement à leurs propriétés fonctionnelles. Or pour optimiser l'utilisation de ces protéines, il est nécessaire de connaître les bases physicochimiques et conformationnelles qui régissent leurs propriétés. Dans ce travail nous avons utilisé la spectroscopie infrarouge afin d'étudier la conformation de deux protéines majeures du pois, la légumine et la viciline, dans leur état fonctionnel. L'analyse des spectres infrarouge montre des bandes à 1688 et 1636 cm⁻¹ attribuées aux feuillets β, à 1672 cm⁻¹ associée aux coudes β, et à 1657 cm⁻¹ due aux hélices α ou à la partie désordonnée. La détermination de la structure secondaire de ces protéines à partir de leur spectre infrarouge montre que la légumine et la viciline sont constituées respectivement de 39% et 41% de feuillets β alors que les pourcentages d'hélice α sont de 19% et 16%. La méthode HCA basée sur l'identification des regroupements des résidus hydrophobes des protéines, a permis d'établir de nombreuses homologies de structure entre la légumine et la viciline qui pourraient refléter un gène ancestral commun.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université du Québec à Rimouski

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