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Structure tridimensionnelle du site catalytique de l'aldolase de muscle de lapin

Marc Allaire
Danielle Beaudry
Jurgen Sygusch
MA

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Marc Allaire

Résumé du colloque

L'aldolase est un enzyme du cycle glycolytique catalysant la scission du fructose-1,6-diphosphate en glycéraldéhyde-3-phosphate et dihydroxyacétone-phosphate. Les données biochimiques déjà acquises démontrent plusieurs acides aminés impliqués dans la catalyse, en particulier la lysine 229 qui forme la base de Schiff avec le substrat. Notre étude est donc déterminée par la structure tridimensionnelle de l'aldolase de muscle de lapin par cristallographie par diffraction aux rayons-X. La résolution de la structure est présentement de 2.7 ce qui nous a permis de déterminer l'organisation spatiale de la séquence d'acides aminés. La structure tertiaire de l'enzyme fait partie de la classe des motifs α/β dont se compose le baril-α en tonneau. Le baril-β est formé de 12 hélices, lysine 229 se retrouvant à côté de ce baril-β. Un pont de sel est observé entre arginine 148 et aspartate 33, formant le site actif. Les acides aminés 178, 180, 189, 146, arginine 148, et lysine 229 sont impliqués, tandis que certaines non-polaires tels que leucine 167, phénylalanine 178 et isoleucine 185 situées à l'hélice-1 (l'ère) protègent le côté N-terminus du baril-β de l'accessibilité au solvant.

Contexte

Section :
Biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie moléculaire
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

Biologie moléculaire
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Thème du colloque :

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