Colloque

Structures et fonctions des aminoacyl-tRNA synthétases

Roch Breton

Jacques Lapointe

Membre a labase

Roch Breton

Résumé du colloque

Les aminoacyl-tRNA synthétases (aARS) forment une famille d'une vingtaine d'enzymes dont les membres sont semblables par la nature des réactions qu'ils catalysent, mais très différents par leur structures primaires. Même parmi les aARS spécifiques au même acide aminé et provenant de divers organismes, le niveau de ressemblance des structures primaires est relativement faible. Nous avons tiré avantage de ce fait pour identifier des régions structurelles et/ou catalytiquement importantes des glutamyl-tRNA synthétases en déterminant et comparant les structures primaires des GltRS de bactéries Gram-négatives (Escherichia coli et Rhizobium meliloti) et Gram-positives (Bacillus subtilis et Bacillus stearothermophilus). La comparaison des motifs conservés chez les GltRS avec ceux d'autres aaRS dont les structures tridimensionnelles ou complexes avec leurs substrats sont connues, indique que deux des motifs conservés dans les GltRS participent au site de liaison de l'ATP, trois autres à celui du glutamate, et un autre interagirait avec l'anticodon du tRNA.