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Supports polyhydroxylques activés à la para-benzoquinone pour l'immobilisation covalente des enzymes et l'activation spécifique de la laccase

Richard Saint-André
Enzo Agostinelli
Mircea A. Mateescu
RS

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Richard Saint-André

Résumé du colloque

Un nouveau type de supports polyhydroxylques activés par la para-benzoquinone (pBQ) pour l'immobilisation covalente des enzymes a récemment été décrit. Un comportement particulier a été observé pour l'immobilisation de la laccase (EC 1.14.18.1) avec une activité spécifique retenue de 150 % (activité spécifique supérieure après immobilisation). Ainsi, l'immobilisation spécifique de la laccase se produit probablement avec une rétention simultanée du support contenant de l'hydroquinone (HQ) comme produit de l'activation. Andreasen et Reinhammar ont suggéré que l'oxydation de Rhus Vernicifera se présente sous deux formes moléculaires, une "active" et une autre "inactive", avec un équilibre contrôlé par pH entre les deux formes. Nous avons émis l'hypothèse que l'activité spécifique plus élevée de la laccase immobilisée est due à l'accumulation de la forme "active" sur le support portant le substrat réducteur (HQ). Pour le prouver, des solutions de laccase ont été recirculées en système fermé sur des microcolonnes d'agarose-pBQ (des groupements pBQ ont été préalablement réduits en HQ avec une solution d'acide ascorbique/acide citrique). Après seulement 1 heure de recirculation de l'enzyme sur la colonne, l'activité spécifique se situe entre 120 et 160 % de l'activité spécifique initiale, en accord avec notre hypothèse.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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