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Résumé du colloque
Deux contraintes universelles et principales ont été associées à la conservation de la séquence des protéines. Une première est la stabilité. Plus la substitution d'un acide aminé a un effet déstabilisateur, moins cette substitution a de chances d'être observée au cours de l'évolution. Cela explique, notamment, pourquoi la surface des protéines est moins conservée que leur cœur hydrophobe. La seconde contrainte est l'abondance cellulaire. Plus une protéine est présente en grand nombre de copies dans une cellule, plus sa séquence est conservée au cours de l'évolution. D'autre part, il a été récemment suggéré que les réseaux d'interactions protéine-protéine sont peuplés d'intéractions promiscuitaires; c'est-à-dire d'interactions qui n'ont pas été individuellement sélectionées. Nous examinerons l'impact et l'importance relative de ces trois effets, à travers l'évolution de protéines de structure connue chez trois phylums. Ceux de E. coli, S. cerevisiae, ainsi que H. sapiens.
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