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Synergisme entre la phospholipase A2 et la mélittine : élucidation du mécanisme

Hugo Lavoie
Philippe Bélanger
Christian Salesse
Jean Dufourcq
HL

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Hugo Lavoie

Résumé du colloque

La phospholipase A2 (PLA2) est une enzyme hydrosoluble d'environ 14 kDa qui hydrolyse la liaison ester en position SN-2 des glycérophospholipides pour former un lysolipide et un acide gras. Son activité est principalement modulée par les caractéristiques physico-chimiques des membranes. La mélittine est un polypeptide amphiphile de 26 acides aminés (2,8 kDa) organisé en hélice alpha imparfaite dû à la présence d'un coude bêta. Des données de la littérature suggèrent qu'il existe un synergisme entre la PLA2 et la mélittine. En effet, il a été observé que l'activité enzymatique de la PLA2 augmente beaucoup en présence de mélittine. On ne sait toutefois pas encore si ce synergisme provient d'une interaction directe entre la mélittine et la PLA2 ou de l'augmentation de l'activité d'hydrolyse de la PLA2 suite à une perturbation membranaire par la mélittine. Nous avons donc voulu mesurer le transfert d'énergie entre la PLA2 et la mélittine par spectroscopie de fluorescence. Cependant, il a été nécessaire d'utiliser un analogue de la mélittine, le LK22, puisque la PLA2 marquée montrait un transfert d'énergie intrinsèque. Le DNS-LK22 est un polypeptide de 22 acides aminés (L15K7) possédant 7 charges positives et une sonde fluorescente (le dansyl) à une extrémité. Les mesures en spectroscopie de fluorescence ont montré un transfert d'énergie entre les tryptophanes de la PLA2 et le LK22 en présence de liposomes, ce qui suggère fortement que le synergisme entre la PLA2 et la mélittine a lieu par le biais d'une interaction directe entre ces deux molécules.

Contexte

Section :
Les lipides : de l'université à l'industrie
news icon Thème du colloque :
Les lipides : de l'université à l'industrie
manager icon Responsables :
Martin Zuckermann
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

Les lipides : de l'université à l'industrie
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Thème du colloque :

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