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Synthèse d'Angiotensine II modifiées en position 4

M. Bernier
E. Escher
H. Mayhew
MB

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M. Bernier

Résumé du colloque

La tyrosine en position 4 dans l'Angiotensine II (Asp-Arg-Val-Tyr-Val-His-Pro-Phe, AT) est essentielle pour l'activité biologique de ce peptide. Afin de mieux comprendre le rôle de cette position, une série d'analogues de l'AT modifiée en position 4 furent synthétisés: (i) L'acide aminé Tyr fut remplacé par les dérivés nitrés suivants: (4'-SO3) Phe et (4'-SO3NH2)Phe, permettant d'évaluer l'interaction d'une charge négative stable au niveau du site de liaison Y/T à un "isostère" non-chargé; (ii) un Tyr dans l'AT native fut modifié en (3'-NO2) Tyr et en (3'-NH2) Tyr. L'activité biologique de ces analogues de l'AT mesurée sur des bandes d'anses de lapin. A l'aide des résultats recueillis, de nouvelles conclusions sur le mode d'action de l'AT furent tirées.

Contexte

Section :
Chimie organique
news icon Thème du colloque :
Chimie organique
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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