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Synthèse des protéines contractiles par les populations mixtes de cultures musculaires

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Francine Tanguay

Résumé du colloque

L'incorporation de [35 S]-méthionine dans l'actine (A), la tropomyosine (TM) et différentes chaînes légères de la myosine (LC) fut évaluée par fluorographie de myofibrilles fractionnées sur électrophorèse à deux dimensions (IEF-PAGE) au niveau a) de cultures musculaires standard, b) de culture de myotubes purs, et c) de cultures de fibroblastes. La population de myotubes fut obtenue sur la base d'adhérence différentielle des cellules fibroblastiques et myoblastiques, b) de leur sensibilité distincte à la cytochalasine-B, et c) de l'inhibition de la synthèse de DNA des cellules en réplication par la cytosine arabinoside. L'actine et la tropomyosine sont produites par les trois types de cultures. Alors que les myotubes post-mitotiques synthétisent les chaînes légères LC1f et LC2f exclusivement, d'autres peptides pouvant être confondus avec LC1f et LC2s (phosphorylée et non phosphorylée) apparaissent sur les fluorogrammes des cultures standards. Les résultats indiquent que ces peptides additionnels proviennent des fibroblastes et des cellules mononuclées retrouvés dans la population hétérogène des cultures primaires.

Contexte

host icon Hôte : Université Laval

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