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Synthèse d'inhibiteurs d'aminoacyl-ARNt synthétases

Stéphane Bernier
Jacques Lapointe
Robert Chênevert
SB

Membre a labase

Stéphane Bernier

Résumé de la communication

L'utilisation abondante des antibiotiques a mené à l'apparition de résistances chez les pathogènes. Le développement de nouveaux agents thérapeutiques est, par conséquent, une priorité. Les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS) catalysent l'estérification d'un acide ribonucléique de transfert (ARNt) avec l'acide aminé correspondant; elles sont impliquées dans la biosynthèse des protéines. L'inhibition sélective de l'enzyme bactérienne est possible grâce à une évolution divergente de l'enzyme humaine. Ces enzymes sont donc des cibles potentielles pour le développement d'agents thérapeutiques. Le design des inhibiteurs d'aaRS bactériennes est basé sur l'intermédiaire de la réaction catalysée par les aaRS, soit l'adénylate d'aminoacyle. La synthèse de dérivés aminoalcools et sulfamoyles a été effectuée dans le but de trouver des inhibiteurs efficaces de la glutamyl et de la glutaminyl-ARNt synthétases (respectivement GluRS et GlnRS). L'adénylate du glutamol a permis la cristallisation et la détermination de la structure 3D par diffraction des rayons x (synchrotron) de la GluRS de Thermus thermophilus.

Contexte

Section :
Chimie organique
news icon Domaine de la communication :
Chimie organique
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Thème du communication :

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