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Synthèse et caractérisation conformationnelle d'un peptide amphiphile

Aline Percot
Xiaomi Xiang
W. Q. Huang
AP

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Aline Percot

Résumé du colloque

De nombreux peptides amphiphiles existent dans la nature. Sous forme d'hélice, ils intéragissent avec les bicouches lipidiques constituant les membranes cellulaires. En s'appuyant sur ce phénomène biologique, nous avons synthétisé en phase solide un peptide amphiphile contenant 26 acides aminés. C'est un peptide simple, constitué uniquement de deux acides aminés différents. Une chaîne formée de 20 résidus d'alanine constitue la partie hydrophobe et 6 résidus de lysine assurent l'hydrophilicité du peptide. Un tel peptide devrait avoir un comportement comparable aux peptides d'origine naturelle et être capable de s'insérer dans une bicouche lipidique. Nous étudions donc la conformation adoptée par ce peptide par différentes méthodes spectroscopiques telles que le dichroïsme circulaire et l'infra-rouge dans différentes conditions (concentration, pH, température, % de trifluoroéthanol). Nous essayons ainsi de déterminer le pourcentage d'hélice présent dans ce peptide. Le comportement de ce peptide synthétique est comparé à ceux de la polylysine et de la polyalanine dans les mêmes conditions. Cette étude nous renseignera quant à la conformation de ce peptide accroché à une matrice polymère. De nombreuses applications biomédicales pourraient être envisagées pour ce genre de matériau: immobilisation de cellules sur des polymères, libération contrôlée de médicaments, etc...

Contexte

Section :
Biophysique
news icon Thème du colloque :
Biophysique
host icon Hôte : Université de Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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Thème du colloque :

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