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Synthèse et étude d'une polypeptidyl-insuline

André Normand
Louis Berlinguet
AN

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André Normand

Résumé du colloque

Dans le but de prolonger l'action de l'insuline en prévenant sa dégradation enzymatique, on a modifié l'insuline en ajoutant aux groupes aminés terminaux des chaînes A et B, un polypeptide non naturel lié par des liens covalents. Une évaluation de l'activité biologique chez le chien normal et pancréatectomisé a été effectuée. Les courbes d'hypoglycémie provoquée chez le chien normal montrent que le dérivé est biologiquement actif et les courbes d'hypoglycémie chez le chien pancréatectomisé suggèrent que le poly-ACPC-insuline est plus résistant aux insulinases que l'insuline-zinc. On a aussi fait une étude métabolique sommaire de cette hormone modifiée. L'étude de son excrétion et l'autoradiographie démontrent que le poly-ACPC-C14 insuline s'accumule au niveau du rein d'où il est excrété.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
manager icon Responsables :
Léo Benoiton
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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