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Taille moléculaire du transporteur rénal de phosphate reconstitué dans des protéoliposomes

Marie-Claude Delisle
Vincent Vachon
Sylvie Giroux
Raynald Laprade
Richard Beliveau
Michel Potier
MD

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Marie-Claude Delisle

Résumé du colloque

Dans le but de purifier et d'identifier la protéine transportrice responsable de la réabsorption rénale du phosphate, nous avons mis au point un protocole de reconstitution qui permet de mesurer son activité après chaque étape de la purification. Le transporteur reconstitué à partir du rein de bœuf possède les principales caractéristiques du transporteur natif dont une affinité semblable (40 μM) pour le phosphate. La captation de phosphate par les protéoliposomes est fortement stimulée (2000-300%) par la présence d'un gradient transmembranaire de sodium. La taille moléculaire du transporteur a été évaluée avec la technique d'inactivation par irradiation. Le transporteur bovin possède une taille (224 ± 5 kDa) semblable à celle du transporteur en fuite et de mesure apparente (234 ± 14 kDa). Des tailles semblables ont également été mesurées avec des protéoliposomes irradiés après la reconstitution (244 ± 84 kDa) et avec des protéoliposomes préparés à partir de membranes rénales irradiées (221 ± 69 kDa). Ces données démontrent que l'activité de transport mesurée dans les protéoliposomes est due à la reconstitution d'une protéine membranaire dont la taille correspond à celle du transporteur natif.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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