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Résumé du colloque
La somatostatine cyclique synthétique fut couplée à la thyroglobuline au moyen de la glutaraldéhyde. Cette technique de liaison donne environ 65 molécules de somatostatine par molécule de thyroglobuline, soit 140% de tétradecapeptide par 1 mg du complexe. Des lapins furent injectés avec ce complexe en vue de développer des anticorps contre la somatostatine. La somatostatine n'ayant pas d'aldéhyde pouvant être iodé, un analogue du tétradecapeptide portant un résidu tyrosine en position 1 fut synthétisé. L'iodation de la molécule de Tyr1-somatostatine a été réalisée par l'ancienne méthode enzymatique utilisant la lactoperoxydase telle que suggérée par Arimura et al. Par la suite, le mélange radioactif fut séparé sur colonne de carboxyméthyl cellulose. Le profil d'élution laisse voir 3 pics qui sont par ordre d'élution: l'iodide libre, la somatostatine iodée et le peptide monoiodé. Il semble qu'un tiers des molécules marquées soit iodées alors que le reste est monoiodé, ce qui donne une activité spécifique de 260 µCi/µg. Cet essai peut mesurer de 1 à 1000 pg de tétradecapeptide. Aucune interférence n'est observée avec les autres hormones hypothalamiques. La concentration moyenne de somatostatine dans un îlot de Langerhans est de 150 pg.
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