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Résumé du colloque
This report is concerned with the selective chemical modification of serine 194 at the active site of chymotrypsin. This modification consisted in the elimination of the alcohol group of the serine (> CH-CH₂-OH) via tosylation (> CH-CH₂OTs), thus converting the serine into a dehydro-alanine residue and in this way introducing a double bond (> CH=CH₂) at the active site. Finally, the introduction of a single heavy atom into the active site of chymotrypsin and its use in the location of the active site crystallographically will be discussed.
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