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Transformation de la fluorophénylalanine en tyrosine chez le rat

Claude Godin
Gail Dolan
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Claude Godin

Résumé du colloque

La para-fluorophénylalanine, un analogue de la phénylalanine, peut remplacer en partie la phénylalanine dans les protéines des bactéries et des mammifères. Cependant la fluorophénylalanine est très toxique lorsqu'elle est ajoutée à la nourriture du rat. Cette toxicité a été attribuée à la formation in vivo de fluorures. Récemment Kaufman a démontré que l'hydroxylase de la phénylalanine peut aussi catalyser la transformation de la fluorophénylalanine en tyrosine. Il n'y a pas formation de phénylalanine au cours de cette transformation. Pour démontrer la transformation de la fluorophénylalanine en tyrosine in vivo, nous avons injecté à des rats de la phénylalanine ou de la fluorophénylalanine radioactive. Les protéines radioactives obtenues du plasma et du pancréas ont été hydrolysées et analysées au moyen d'un analyseur automatique d'acides aminés. Dans les protéines obtenues après injection de phénylalanine radioactive, il y a deux acides aminés radioactifs, la tyrosine et la phénylalanine. Dans les protéines obtenues après injection de fluorophénylalanine radioactive il y a aussi deux acides aminés radioactifs: la tyrosine et la fluorophénylalanine. Il n'y a pas de phénylalanine radioactive. Les rapports de la radioactivité totale de la tyrosine sur celle de la phénylalanine ou de la fluorophénylalanine dans les protéines du plasma sont 0.28 et 1.32 respectivement. Il semble donc que le rat est capable de transformer la fluorophénylalanine directement en tyrosine et que cette transformation est plus rapide que celle de la phénylalanine en tyrosine.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
manager icon Responsables :
André Lemonde Roger Daoust
host icon Hôte : Université de Montréal

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