Colloque

Transport rénal de phosphate : étude moléculaire

Vincent Vachon

Joanne Strévey

Sylvie Giroux

Raynald Laprade

Richard Beliveau

Bruno Beaumier

Membre a labase

Vincent Vachon

Résumé du colloque

La réabsorption du phosphate est effectuée par un co-transporteur dont l'activité est fortement inhibée par les agents modificateurs spécifiques des résidus d'arginine. La réaction de ces composés avec le transporteur de phosphate a été étudiée dans le but de déterminer le nombre, la localisation et le rôle des arginines sensibles à la modification chimique. L'inactivation du transporteur par le phénylglyoxyl augmente avec l'alcalinité du milieu réactionnel et atteint un maximum à pH 9,0. L'effet du pH est très prononcé dans le milieu intravésiculaire, mais essentiellement nul dans le milieu extravésiculaire. L'inactivation de l'influx de phosphate par le p-hydroxyphénylglyoxal, un réactif plus hydrophile, est beaucoup plus lente (Kapp = 0,012 s-1) qu'avec le phénylglyoxal (Kapp = 0,052 s-1). La modification du transporteur par le phénylglyoxal élimine la stimulation normalement causée par le phosphate interne. La stimulation du transporteur par un gradient de pH (acide à l'intérieur) demeure malgré la modification chimique, mais disparaît en présence de sodium intravésiculaire. L'inhibition du transport de phosphate par le phénylglyoxal semble donc due à la modification d'un seul résidu d'arginine particulièrement sensible à ce réactif situé du côté cytoplasmique de la membrane. Ce résidu jouerait un rôle dans le mécanisme de translocation des substrats plutôt qu'au niveau du site de liaison.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Montréal

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