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Un modèle cinétique pour l'inhibition de la 15-lipoxygénase par réduction de la forme ferrique de l'enzyme

Sylvie R. Desmarais
Michael J. Gresser
Denis Riendeau
SR

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Sylvie R. Desmarais

Résumé du colloque

Il a été proposé que plusieurs composés inhibent l'activité des lipoxygénases par réduction de la forme oxygénée (Fe3+) à la forme réduite (Fe2+). La forme active de l'enzyme peut être régénérée par réaction avec l'hydroperoxyde (activité pseudoperoxydase). Nous avons développé un modèle cinétique pour évaluer, de façon quantitative, la contribution du processus de réduction de la 15-lipoxygénase au mécanisme d'inactivation de l'enzyme par des composés agissant comme oxygénase et pseudoperoxydase. Le dichlorophényl N-hydroxyle (CPH) est un inhibiteur compétitif de la pseudoperoxydase, a été utilisé comme inhibiteur de l'enzyme. Les paramètres cinétiques ont été déterminés pour l'activité oxygénase (Vm = 0.12 μmol/min; Km acide linoléique = 9.0 μM; Km oxygène = 8.0 μM) et pour l'activité pseudoperoxydase (Vm = 0.03 μmol/min; Km CPH = 14 μM; Km hydroperoxyde = 15 μM). L'inhibition compétitive par le composé a été observée pour ces deux activités, démontrant que l'inhibition de l'activité pseudoperoxydase est le résultat dominant du mécanisme d'inactivation. En considérant que l'inhibition de l'activité pseudoperoxydase est le résultat dominant du mécanisme d'inactivation, nous avons développé un modèle cinétique comparant les résultats obtenus avec ceux prédits par l'équation du modèle, nous concluons que quantitativement un dérivé d'inhibition par réduction de l'activité oxygénase est une approche possible pour le CPHU.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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