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Un nouveau modulateur de l'interaction des protéines aux membranes cellulaires : l'acétyle-géranylgéranyle-cystéine

Quynh-Tran Nguyen
Quynh-Tran Nguyen
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Quynh-Tran Nguyen

Résumé du colloque

Les petites protéines G liant le GTP jouent un rôle majeur dans le contrôle de plusieurs fonctions cellulaires de part leurs rôles dans la transduction des signaux extracellulaires. La sous-famille Rho se compose notamment de RhoA, RhoB et Cdc42 lesquels partagent un motif structural CXXX à leur extrémité C-terminale. Ce motif subit une maturation post-traductionnelle où le résidu cystéine est lipidé suivi d'une protéolyse des trois derniers acides aminés et subséquemment la fonction carboxyle terminale libre de la cystéine est méthylée. Des analogues synthétiques mimant les extrémités C-terminales des protéines Rho, N-acétyle-S-all-trans,trans-farnésyle-L-cystéine (AFC) et N-acétyle-S-all-trans-géranylgéranyle L-cystéine (AGGC), ont servi à examiner le rôle de la prénylation dans l'attachement de ces protéines aux membranes à bordure en brosse du rein chez le rat. Les proportions des protéines dissociées et demeurant liées aux membranes sont évaluées par densitométrie après immunodétection par western blot à l'aide de leur anticorps respectifs. L'AFC ne relargue aucune des petites protéines G membranaires examinées alors que 250 µM AGGC relâche majoritairement Cdc42, RhoA et l'une des isoformes de RhoB tandis que Ras demeure lié aux membranes. Quant à la protéine Rab1 qui possède deux groupements géranylgéranyles, elle est relâchée moins efficacement des membranes. De plus, des protéines du cytosquelette comme l'actine et la tubuline sont facilement extraites par l'AGGC alors que des protéines membranaires intégrales comme le transporteur de phosphate NaPi2 et la glycoprotéine de la résistance pléiotropique à la chimiothérapie (P-gp) ne le sont pas. D'autre part, la dissociation des protéines Rho par l'AGGC s'accroît avec l'intensité de l'agitation mécanique des membranes. Ces résultats suggèrent que l'AGGC agit comme un compétiteur des protéines prénylées mais aussi comme un agent chaotropique susceptible de dénaturer les protéines faiblement attachées aux membranes pour les relâcher.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université de Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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