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Résumé du colloque
Des grains zymogènes purifiés par centrifugation différentielle sont lysés lentement à pH 7.4 dans une solution 1.0M de sucrose. Cette solution est placée dans un tube de centrifuge et recouverte d'une solution 0.3M sucrose. Après une centrifugation de 30 min. à 100,000g les membranes se retrouvent à l'interface entre les deux solutions. Un examen de ces membranes au microscope électronique révèle que la plupart sont sous forme de vésicules apparemment fermées. Elles ont une activité faible et variable de cytochrome C oxydase, de phosphatase acide et de 5'-nucléotidase. Par contre, elles possèdent une activité spécifique ATPasique qui peut aller jusqu'à 5µmole Pi/min/mg protéine. Cette activité n'est pas affectée par le sodium, le potassium, la ouabaïne. Par contre, elle a besoin de Ca++ ou de Mg++. Son pH optimum est à 8.4. L'enzyme hydrolyse tous les nucléosides triphosphates, spécialement l'ITP et l'UTP. Il est aussi actif, mais plus faiblement envers les nucléosides diphosphates. Il a une très faible activité envers le paranitrophénylphosphate, l'AMP et le pyrophosphate. Des études avec des substrats marqués n'ont pas mis en évidence, l'existence d'un échange ATP-ADP ni l'existence d'une activité adénylate kinase.
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