Colloque

Une estérase d'acide gras impliquée dans le système de la bioluminescence chez Photobacterium phosphoreum

Luc Carey

M. Angel Rodriguez

Edward Meighen

Membre a labase

Luc Carey

Résumé du colloque

L'hydrolyse de tétradécanoyl-CoA est détectée dans un extrait de la bactérie luminescente P. phosphoreum. La purification de cette activité thioestérase montre qu'elle est majoritairement associée à une chaîne polypeptidique de 34 kDa (34K). Ce polypeptide copurifie avec le complexe de la réductase d'acide gras. L'analyse des produits de la réaction, lorsque l'enzyme est incubée en présence d'une forte concentration d'agent réducteur, montre une activité transférase où la chaîne d'acide gras est échangée du groupe CoA au groupe thiol du réducteur. Une faible hydrolyse de l'acyl-CoA en acide libre est aussi observée. Aucune activité estérase est mesurée en absence de réducteur. Si 34K est incubée en présence d'un polypeptide de 50 kDa (50K), une autre composante du complexe de la réductase d'acide gras, l'hydrolyse de tétradécanoyl-CoA est favorisée. Cette activité estérase est indépendante de la concentration d'un agent réducteur. Il est proposé que 34K, en présence de 50K, hydrolyse une forme estérifiée d'acide gras pour la synthèse de l'aldéhyde correspondant nécessaire à la production de lumière par la luciférase.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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