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Une étude de Spectroscopie Raman et des réactions chimiques sur le cristal protéique de Bacillus thuringiensis

Henri Biellot
Paul Carey
Marianne Pozsgay
Paul Fast
Harvey Kaplan
HB

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Henri Biellot

Résumé du colloque

Le spectre Raman du cristal "endotoxique" de Bacillus thuringiensis (Bt) variété Kurstaki NRD-12, est très comparable à celui de la sous-espèce HD-1. Le spectre Raman nous renseigne sur la structure secondaire du cristal ainsi que l'environnement des chaînes latérales des acides aminés. La dégradation de Bt par la lumière solaire est une des causes de la perte de toxicité sur le terrain. Le spectre Raman identifie les produits de la dégradation sous l'exposition solaire avec un recul de 35% de la bande des tryptophanes. Ceci montre que les radicaux hydroxyles affectent largement les groupes indoles des tryptophanes. D'autre part, l'analyse des acides aminés révèle une destruction identique des tryptophanes et une destruction d'approximativement 20% des histidines. La dégradation par quenching compétitif montre l'exposition des lysines, des tyrosines, des histidines et des cystéines. Nous utilisons actuellement cette méthode avec la protéine en solution pour comparer les deux formes de la protéine.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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