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Résumé du colloque
Lors du choc thermique sur des cellules Kc de Drosophila, on observe la translocation au noyau d'une protéine de 46,000 (Mr) associée au cytosquelette. (Can. J. Biochem. 60, 306, 1982; J. Mol. Biol. 162, 365, 1982). L'immunofluorescence indirecte à l'aide d'un anticorps polyclonal produit contre la 46K, montre que cette protéine migre au noyau à 37°C formant un "cap" périnucléaire. Cet anticorps ne donne de réaction croisée ni contre la vimentine de porc ni contre la même protéine provenant de cellules de 3T3 de souris. Inversement, un anticorps polyclonal contre la vimentine de porc ne réagit pas contre la 46K de Drosophila. De plus les patrons de digestion protéolytique de la vimentine de porc et la 46K purifiés, sont très différents. Ces résultats suggèrent que la 46K, bien qu'elle ait un comportement se rapprochant de celui de la vimentine, constitue une protéine des filaments intermédiaires spécifique aux invertébrés.
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