Colloque

Utilité de l'espace dihédrique dans la prédiction de structure d'un modèle réduit de protéine

Pierre-Jean L'heureux

John R. Gunn

Membre a labase

Pierre-Jean L'heureux

Résumé du colloque

La prédiction de structure des protéines est un grand défi. Le nombre astronomique de degrés de liberté rend le problème computationellement impossible à l'heure actuelle. Néanmoins, des modèles réduits de protéine, possédant moins de degrés de liberté, permettent d'aborder le problème de façon plus systématique. Nous avons développé un modèle réduit des protéines, sans chaîne latérale, et ne possédant qu'un seul degré de liberté par acide aminé. Grâce à ce modèle, nous avons développer une philosophie hiérarchique du repliement des protéines. Tout particulièrement, nous nous intéressons à la prédiction de la structure tertiaire des protéines. Nos recherches antérieures nous ont amené à développer un potentiel spécifique pour quantifier la qualité d'une structure tertiaire. Ce potentiel est surtout électrostatique, et de longue portée. Une recherche Monte Carlo biaisée, couplé à un algorithme génétique, dans l'espace conformationnel nous donne les meilleures structures selon notre potentiel. Cependant, certains problèmes d'optimisation restent en suspens. Entre autre, notre potentiel ne peut actuellement discerner des problèmes locaux de structure. Nous avons donc, dans un premier temps, tenté de rapetisser l'espace dihédrique disponible pour chaque résidu de la séquence, afin de voir l'impact sur la qualité des structures finales, mais surtout sur l'efficacité de la recherche Monte Carlo. Ceci nous semble une approche moins coûteuse en temps de calcul que l'ajout d'un potentiel local à évaluer. Au niveau des boucles, nous n'observons pas d'amélioration notable du temps de calcul, mais de la qualité des structures, jusqu'à un espace d'une vingtaine de choix. Ceci confirme notre hypothèse pour le modèle, à savoir que les boucles sont des ressorts qui s'organisent pour optimiser l'empilement des structures secondaires. Il ne semble pas y avoir une conformation préférée intrinsèquement, mais plutôt l'atteinte de la meilleure structure de tout l'espace dihédrique disponible, maintenant tangible. Au niveau des structures secondaires, qui sont fixes dans notre modèle, des résultats préliminaires montre que l'utilisation des coordonées cristallographiques améliore la qualité des structures, sans pour autant améliorer significativement le temps de calcul. Nous tentons actuellement d'aboutir à des espaces dihédriques optimisés pour chaque résidu, afin d'améliorer l'ensemble de nos minimisations.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université de Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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