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Variation de l'état de phosphorylation de protéines nucléaires impliquées dans la transcription et l'épissage après un choc thermique

Sébastien Lavoie
Alexandra Albert
Alain Thibodeau
Michel Vincent
SL

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Sébastien Lavoie

Résumé du colloque

L'anticorps monoclonal CC-3 développé dans notre laboratoire reconnaît essentiellement un phosphoépitope sur deux protéines dans des cellules eucaryotes interphasiques : une isoforme hyperphosphorylée de la plus grande sous-unité de l'ARN polymérase II (RPB1) ainsi qu'une phosphoprotéine de poids moléculaire de 180 kDa (p180). In vitro, l'anticorps CC-3 inhibe l'épissage des ARN messagers précurseurs. De plus, suite à un choc thermique, une perte graduelle de l'épitope CC-3 est observée sur RPB1 alors que l'épitope est généré sur p180. L'effet observé après le choc thermique est réversible étant donné qu'après récupération à température normale, CC-3 reconnaît de nouveau RPB1 alors que la réaction contre p180 s'estompe. Nous avons par ailleurs identifié un autre anticorps monoclonal reconnaissant aussi RPB1 et qui montre une réactivité plus grande contre la protéine après un choc thermique, ce qui contraste de façon très intéressante avec ce qui est observé avec CC-3. Ces diverses observations nous permettront donc de mieux caractériser cette forme particulière de RPB1 et de mieux comprendre son implication dans le processus d'épissage.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
manager icon Responsables :
Alan Anderson
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

Biologie cellulaire
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