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Résumé du colloque
En utilisant les lois de conservation d'énergie et de quantité de mouvement, on démontre comment le neutron peut servir comme une sonde pour déterminer les fréquences de vibration des protéines dans le régime au-dessous de 100 cm⁻¹, où des mesures par diffusion de lumière (Raman ou infrarouge) ne sont pas faciles à entreprendre. Une brève comparaison est faite de la diffusion de la lumière et des neutrons. On présente des mesures sur α-chymotrypsine, chymotrypsinogène A et l'hémoglobine. La diffusion des neutrons par α-chymotrypsine donne une fréquence à environ 20 cm⁻¹ tandis que des mesures antérieures (effet Raman) ont indiqué une vibration à 29 cm⁻¹. On propose des raisons pour ce désaccord en comparant les spectres des trois protéines. Les résultats sont interprétés en termes de pulsations radiales de ces protéines globulaires, ainsi que la vibration probable de domaines qui pourraient exister dans ces molécules afin de les rendre biologiquement efficaces.
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