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Colloque
La distribution des activités enzymatiques des marqueurs des protéines de la membrane de bordure en brosse (m.b.b.) de 4 chiens témoins (Purina dog meal durant 3 semaines) a été déterminée le long de l'intestin divisé en 11 segments. Chez des chiens soumis à des périodes d'alimentation entérale (Isocal®) variant de 10 à 33 jours, les niveaux d'activités enzymatiques demeurent comparables aux niveaux des chiens normaux pour les duodénum et de l'ileum. L'étude des histologies a révélé une vacuolisation importante des cellules de bordure en brosse et une surpopulation de cellules caliciformes (surtout dans les segments jéjuno-iléonaux) chez les chiens alimentés …
Colloque
Les membranes de bordure en brosse (m.b.b.) purifiées à partir de jéjunum de lapin forment des vésicules closes de 0.5 µm de diamètre en présence du D-glucose-1-ic. Différentes caractéristiques du système de transport ont été étudiées : dépendance du système pour les ions Na+, stéréospécificité (isomères optiques et anomères), inhibition par la phloridzine ou les inhibiteurs des groupements sulfhydryls, influence de la force osmotique. Le transport du glucose stimulé par les ions Na+ est dépendant de la nature de l'anion qui accompagne les ions Na+ dans le milieu de sels (SCN- > Cl- > SO4--). Les m.b.b. obtenues de jéjunum …
Colloque
Le chien a été utilisé comme modèle pour étudier les modifications morphologiques et biochimiques au niveau de l'entérocyte après alimentation jéjunale. La technique consiste à l'implantation d'un cathéter et au montage d'une infusion diététique non-contraignante. Sous asepsie totale, l'abdomen du chien est incisé; le cathéter posé par une gaine, est dirigé jusqu'au jéjunum. À 25 cm en distal du ligament duodénojejunal, une biopsie contrôlée est prélevée afin d'analyses biochimiques et morphologiques. Le style biopsie est refermé par suture paradoxale. Trois sutures transversales sont réalisées autour de la veine jugulaire externe et la suture est refermée. Son extrémité libre est ressortie …
Colloque
La méthode de purification utilisée permet d'obtenir des membranes de bordure en brosse (m.b.b.) dans un état de pureté tel qu'il permet l'étude de leur composition protéique. Les m.b.b. ont été solubilisées par des détergents ioniques (sodium dodecyl sulfate: SDS, désoxycholate) et non-ioniques (Triton, Lubrol) à différentes concentrations (0.01-1%). Les résultats biochimiques et les profils électrophorétiques montrent que le SDS est l'agent de solubilisation le plus efficace; même à faible concentration (0.05%) il permet une bonne solubilisation des protéines membranaires. Après traitement des m.b.b. par 1% de SDS et électrophorèse, les profils électrophorétiques des m.b.b. provenant de duodénum, jéjunum et …
Colloque
La méthode de purification utilisée permet d'obtenir des membranes de bordure en brosse (m.b.b.) dans un état de pureté tel qu'il permet l'étude de leur composition protéique. Les m.b.b. ont été solubilisées par des détergents ioniques (sodium dodecyl sulfate: SDS, désoxycholate) et non-ioniques (Triton, Lubrol) à différentes concentrations (0.01-1%). Les résultats biochimiques et les profils électrophorétiques montrent que le SDS est l'agent de solubilisation le plus efficace; même à faible concentration (0.05%) il permet une bonne solubilisation des protéines membranaires. Après traitement des m.b.b. par 1% de SDS et électrophorèse, les profils électrophorétiques des m.b.b. provenant de duodénum, jéjunum et …
Colloque
Le N-éthylmaléimide (NEM) et le p-chloromercuribenzenesulfonate (PCMBS), ont été utilisés pour étudier un site d'affinité pour le glucose dans la membrane jéjunale de la bordure en brosse d'entérocyte (m.b.b.). Après double marquage isotopique avec le NEM, en présence et en absence de D-glucose, puis solubilisation au sodium dodecyl sulfate (SDS) et électrophorèse sur gel de polyacrylamide, on marque préférentiellement une bande protéique possédant une mobilité relative (Rm) de 0.56 qui ne réagit pas au réactif de Schiff. Ce site d'affinité représentant 17% du nombre total des dpm déposés sur le gel, respectivement en absence et présence de D-glucose. Le traitement …
Colloque
Après solubilisation en présence de SDS à 1% et électrophorèse sur gel de polyacrylamide, la plupart des enzymes de la membrane de bordure en brosse d'entérocytes de lapin peuvent être séparées et localisées par leur activité. Dans ces conditions, la leucylaminopeptidase n'a qu'une faible activité et la γ-glutamyltransférase est complètement inactive. En abaissant la concentration de SDS à 0.05%, la solubilisation des protéines membranaires est satisfaisante et les peptidases conservent une activité nettement plus élevée. L'étude de l'effet des composants du système électrophorétique sur l'activité de ces enzymes a montré que le persulfate d'ammonium, initiateur de la polymérisation de l'acrylamide, …
Colloque
Les membranes obtenues à partir de fragments chirurgicaux de duodénum, jéjunum et iléon sont incubées en présence de sodium dodecyl sulfate (SDS), Triton X-100, Lubrol et désoxycholate, à différentes concentrations. Pour les études de solubilisation, les protéines et les différentes enzymes membranaires (Maltase (M), Lactase (L), Sucrase (S), Théalase (T), phosphatase alcaline (PA), γ-glutamyltransferase (GGTPase) et Leucylnaftylamidase (LNAase)) sont dosées dans les culots et les surnageants obtenus après centrifugation des membranes à 114,000 g pendant une heure. Les enzymes membranaires furent déterminées après des temps d'incubation variable (0, 2, 24, et 48 heures) et exprimées en pourcentage de l'activité observée …
Colloque
Les membranes obtenues à partir de fragments chirurgicaux de duodénum, jéjunum et iléon sont incubées en présence d'agents protéolytiques (Trypsine (P), Chymotrypsine (Cy), élastase et papaïne). Les protéines, la Maltase (M), lactase (L), Sucrase (S), Tréhalase (Tre), phosphatase alcaline (PA), γ-glutamyltranspeptidase (GGTpase) et Leucyl-naphthylamidase (LNAase) sont dosées dans les culots et les surnageants obtenus après centrifugation à 300,000g de fractions de membranes incubées pendant 15, 30, 45 et 60 minutes. Les différents segments du grêle présentent des différences dans cette solubilisation des enzymes. Il n'existe pas de différences marquées dans la solubilisation des enzymes membranaires par P et Chy. Après …
Colloque
Les bordures en brosse furent fractionnées sur gradient de glycérol. La fraction membranaire fut caractérisée par la haute activité spécifique de la sucrase et par son aspect en microscopie électronique. L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide des membranes solubilisées par Sodium Dodecyl-Sulfate (SDS) permet de les fractionner en 23 polypeptides. Les bandes correspondant à la Maltase-glucoamylase, lactase-phloridzine hydrolase, sucrase-isomaltase, entérokinase, phosphatase alcaline et tréhalase ont été identifiées et caractérisées. Environ 60% des activités enzymatiques sont retrouvées dans le gel. Les peptidases sont inactivées par le SDS à 2%. La solubilisation des membranes par 0.5% de SDS inactive spontanément la leucylnaphtylamidase et …
