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Colloque
La 17ß-hydroxystéroïde déshydrogénase (17ß-HSD) du placenta humain est à la base de la conversion des estrogènes qui stimulent la prolifération du cancer du sein. Afin d'étudier cette enzyme importante, nous avons obtenu des cristaux de la 17ß-HSD-NADP+. Ce cristal donne une résolution de 2.4 à 2.5 par diffraction aux rayons-X. Un problème important rencontré lors de la cristallisation est la nucléation multiple qui entraîne la formation d'un grand nombre de microcristaux. La cristallisation dans le gel est une technique qui semble permettre de simuler des conditions de microgravité, et ainsi d'augmenter la taille et la qualité des cristaux. La méthode …
Colloque
La 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase (17β-HSD) intervient dans la biosynthèse des hormones stéroïdes actives qui stimulent les cancers hormone-dépendants. Le clonage et l'expression de l'enzyme nous ont permis de produire de grandes quantités d'inhibiteurs puissants et spécifiques. Nous avons amorcé une étude sur la fonction conformationnelle du site de liaison du substrat par mutagénèse dirigée aux acides. Trois résidus d'histidine (H221; F214 et H222), identifiés par des marquages d'affinité, comme faisant partie du site de liaison du substrat, ont été mutés en alanine. Des mutants H222-->Q (1) et H222-->Q (2) ont été exprimés dans le système baculovirus, purifiés et leur activité enzymatique …
