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Caractérisation de la stimulation GTPγS-dépendante de l'activité de méthylation de classe II du cortex rénal
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La carboxyle méthyltransférase de classe II (CMT II) participe au recyclage de protéines endommagées. Elle reconnait spécifiquement des résidus aspartyles inhabituels résultant d'isoimérisation, de déamidation et de racémisation survenant spontanément au cours du vieillissement cellulaire. L'enzyme catalyse le transfert de groupements méthyles vers la fonction carboxyle portée par la chaîne latérale de ces résidus altérés. Cette méthylation est la première étape de leur reconversion vers une forme normale. La CMT II du cortex rénal présente une caractéristique unique: son activité endogène est fortement stimulée en présence de GTPγS, suggérant ainsi l'implication d'une protéine G. Cette stimulation est elle-même inhibée par …

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Immunodétection de la carboxyle méthyltransférase de classe II: distribution tissulaire et subcellulaire
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Les carboxyle méthyltransférases de classe II (CMT II) catalysent le transfert d'un groupement méthyle du S-adénosyl-L-méthionine sur le groupement carboxyle de nombreuses protéines. Ses substrats étant des résidus aspartyles altérés, un rôle a été postulé pour cette enzyme dans les phénomènes liés au vieillissement. Nous avons produit des anticorps polyclonaux dirigés contre un peptide dont la séquence correspond à 14 acides aminés C-terminaux de la protéine. Les anticorps purifiés par affinité reconnaissent la CMT II en immunobuvardage et la spécificité de cette reconnaissance a pu être démontrée par déplacement à l'aide de l'épitope. La distribution tissulaire et subcellulaire de l'enzyme …

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Immunodétection de la carboxyle méthyltransférase de classe II: distribution tissulaire et subcellulaire
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Les carboxyle méthyltransférases de classe II (CMT II) catalysent le transfert d'un groupement méthyle du S-adénosyl-L-méthionine sur le groupement carboxyle de nombreuses protéines. Ses substrats étant des résidus aspartyles altérés, un rôle a été postulé pour cette enzyme dans les phénomènes liés au vieillissement. Nous avons produit des anticorps polyclonaux dirigés contre un peptide dont la séquence correspond à 14 acides aminés C-terminaux de la protéine. Les anticorps purifiés par affinité reconnaissent la CMT II en immunobuvardage et la spécificité de cette reconnaissance a pu être démontrée par déplacement à l'aide de l'épitope. La distribution tissulaire et subcellulaire de l'enzyme …

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