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Colloque
Le mode d'action des toxines entomopathogènes du bacille de Thuringe demeure peu connu. Nous avons établi que parmi ces protéines, CrylC et CrylA(c), spécifiques aux lépidoptères, créent des canaux ioniques de 25 à 30 pS dans des membranes cellulaires de 350 à 600 pS dans des bicouches lipidiques planes, induisent une augmentation du calcium intracellulaire (100 à 600 nM) et dérégulent le pH intracellulaire des cellules de lépidoptères (Spodoptera frugiperda et Spodoptera exigua). Au moyen de la microscopie confocale, nous montrons que la CrylA(c) et la CrylC provoquent, dans différentes cellules de lépidoptères (CF-1, SF-9, UCR-SE-IA), des altérations structurales et …
Colloque
Les protéines entomopathogènes du bacille de Thuringe possèdent deux domaines fonctionnels. La moitié N-terminal est responsable de l'activité canal; la moitié C-terminale est impliquée dans la reconnaissance de récepteurs spécifiques à certaines familles d'insectes. Certaines mutations effectuées dans ces régions très conservées de la protéine diminuent sa toxicité in vivo. Nous avons étudié par la technique des bicouches lipidiques planes les mutants P52R (mutation dans le domaine canal) et R526G (mutation dans le domaine récepteur de CryIA(c)), une toxine de lépidoptère. La toxine naturelle et ces deux mutants forment des canaux cationiques. Les conductances des mutants sont supérieures à celle …
Colloque
Les protéines entomopathogènes du bacille de Thuringe possèdent deux domaines fonctionnels. La moitié N-terminal est responsable de l'activité canal; la moitié C-terminale est impliquée dans la reconnaissance de récepteurs spécifiques à certaines familles d'insectes. Certaines mutations effectuées dans ces régions très conservées de la protéine diminuent sa toxicité in vivo. Nous avons étudié par la technique des bicouches lipidiques planes les mutants P52R (mutation dans le domaine canal) et R526G (mutation dans le domaine récepteur de CryIA(c)), une toxine de lépidoptère. La toxine naturelle et ces deux mutants forment des canaux cationiques. Les conductances des mutants sont supérieures à celle …
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Les protéines entomopathogènes du bacille de Thuringe possèdent deux domaines fonctionnels. La moitié N-terminal est responsable de l'activité canal; la moitié C-terminale est impliquée dans la reconnaissance de récepteurs spécifiques à certaines familles d'insectes. Certaines mutations effectuées dans ces régions très conservées de la protéine diminuent sa toxicité in vivo. Nous avons étudié par la technique des bicouches lipidiques planes les mutants P52R (mutation dans le domaine canal) et R526G (mutation dans le domaine récepteur de CryIA(c)), une toxine de lépidoptère. La toxine naturelle et ces deux mutants forment des canaux cationiques. Les conductances des mutants sont supérieures à celle …
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Les protéines entomopathogènes du bacille de Thuringe possèdent deux domaines fonctionnels. La moitié N-terminal est responsable de l'activité canal; la moitié C-terminale est impliquée dans la reconnaissance de récepteurs spécifiques à certaines familles d'insectes. Certaines mutations effectuées dans ces régions très conservées de la protéine diminuent sa toxicité in vivo. Nous avons étudié par la technique des bicouches lipidiques planes les mutants P52R (mutation dans le domaine canal) et R526G (mutation dans le domaine récepteur de CryIA(c)), une toxine de lépidoptère. La toxine naturelle et ces deux mutants forment des canaux cationiques. Les conductances des mutants sont supérieures à celle …
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Les protéines entomopathogènes du bacille de Thuringe possèdent deux domaines fonctionnels. La moitié N-terminal est responsable de l'activité canal; la moitié C-terminale est impliquée dans la reconnaissance de récepteurs spécifiques à certaines familles d'insectes. Certaines mutations effectuées dans ces régions très conservées de la protéine diminuent sa toxicité in vivo. Nous avons étudié par la technique des bicouches lipidiques planes les mutants P52R (mutation dans le domaine canal) et R526G (mutation dans le domaine récepteur de CryIA(c)), une toxine de lépidoptère. La toxine naturelle et ces deux mutants forment des canaux cationiques. Les conductances des mutants sont supérieures à celle …
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Les protéines entomopathogènes du bacille de Thuringe possèdent deux domaines fonctionnels. La moitié N-terminal est responsable de l'activité canal; la moitié C-terminale est impliquée dans la reconnaissance de récepteurs spécifiques à certaines familles d'insectes. Certaines mutations effectuées dans ces régions très conservées de la protéine diminuent sa toxicité in vivo. Nous avons étudié par la technique des bicouches lipidiques planes les mutants P52R (mutation dans le domaine canal) et R526G (mutation dans le domaine récepteur de CryIA(c)), une toxine de lépidoptère. La toxine naturelle et ces deux mutants forment des canaux cationiques. Les conductances des mutants sont supérieures à celle …
