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Colloque
La caractérisation des structures protéiniques au niveau moléculaire est difficile à cause de la flexibilité et de l'instabilité métabolique des chaînes peptidiques. Pour ces raisons, les analogues conformationnels rigides (peptidomimétiques) sont des outils importants pour étudier les éléments structuraux clés des protéines biologiquement actives. L'étude de modèles synthétiques simples qui imitent les diverses structures tridimensionnelles des protéines (les feuillets, les feuillets plissés et les hélices peptidiques) nous permet d'explorer les conformations des protéines dans la reconnaissance peptidique. L'utilisation des acides aminés naturels courants comme produits de départ nous permet d'accéder efficacement aux acides aminés non-naturels qui possèdent des substituants montrant …
Colloque
Dans le cadre de notre programme de recherche, notre intérêt s'est porté sur la préparation d'acides aminés non-naturels pouvant causer des contraintes de mouvement sur la structure secondaire de peptides, produisant ainsi des forces de hautes barrières énergétiques d'interconversion. Ceux-ci sont obtenus par la synthèse de nouvelles prolines non-naturelles qui possèdent des substituants en position 8 montrant des interactions structurales et stériques avec l'acide aminé en position N-terminale. La synthèse de prolines non-naturelles, la modélisation de leurs interactions à l'intérieur de peptides, ainsi que leurs applications en mimétique peptidique seront discutées.
