Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Colloque
Il a été montré par microscopie à épifluorescence que la phospholipase A2 (PLA2) attaque de façon spécifique les monocouches de dimyristoylphosphatidylcholine en formant des domaines de PLA2 à l'interface air-eau. Grainger et al., 1990, Biochim. Biophys. Acta 1023, 365-379; 1 1 6 de présenter, et 1992, Biochim. Biophys. Acta, 1106, 178-188) que les deux produits d'hydrolyse, l'acide palmitique et le lysophosphatidylcholine (lyso-PC). Pour vérifier cette hypothèse, nous avons utilisé des phospholipides synthétiques suivants: 1-palmitoyl, 2-caproyl-sn-3-phosphocholine (C16C6-PC) and 1-caproyl, 2-palmitoyl-sn-3-phosphocholine (C6C16-PC). L'hydrolyse de C16C6-PC produit un acide gras à courte chaîne (C6) soluble et un lyso-PC non soluble alors que l'hydrolyse …
Colloque
La phospholipase A2 (pla2) est une enzyme qui hydrolyse spécifiquement la chaîne grasse en position 2 des phospholipides. Suite à l'hydrolyse des chaînes monomoléculaires de phospholipides, la pla2 s'auto-inhibe en formant des domaines. Ces domaines ont été observés uniquement dans le cas de tels phospholipides permettant une coexistence des états physiques liquide et solide. Le mécanisme de cette auto-inhibition est encore inconnu mais on croit qu'une concentration locale élevée des produits d'hydrolyse est importante. Différentes évidences permettent de supposer que la pla2 a une grande affinité pour la charge négative de l'acide gras. Suite à sa liaison, la pla2 change-tant …
