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Les plantes possèdent des molécules qui leur permettent de se protéger contre divers agents pathogènes tels que les champignons, les bactéries et les virus. Entre autres, on retrouve les purothionines, petites protéines globulaires et basiques contenues dans le blé. La toxicité des purothionines implique une interaction électrostatique entre la protéine chargée positivement et les lipides chargés négativement. Cette interaction peut conduire à la déstructuration de la membrane cellulaire et ainsi, à la mort des cellules. Dans ce travail, nous avons étudié l'interaction entre la purothionine-b et le DMPG, lipide anionique présent dans les membranes cellulaires des bactéries, à l'aide des …
La purothionine-a est une protéine basique de faible poids moléculaire (5 kDa) présente dans le blé (Triticum Aestivum). Plusieurs études ont démontré qu’elle est toxique envers les bactéries, les champignons et les virus. En effet, il semble qu’elle interagisse avec la membrane des cellules causant des modifications de perméabilités conduisant à la mort de celles-ci. Nous avons utilisé la spectroscopie IR-2D afin d’étudier la structure de la purothionine-a en présence et en absence du lipide anionique dimyristoylphosphatidylglycérol (DMPG). De manière à générer une série de spectres dynamiques en fonction du temps, l’échange hydrogène/deutérium a été utilisé. L’intérêt de cette technique …
Les puroindolines sont des protéines qui ont été isolées récemment de la farine de blé à l'aide de détergents non-ioniques. Ces protéines basiques, riches en ponts disulfures, ont une masse moléculaire voisine de 12kD et renferment un nombre élevé de résidus aromatiques. Des travaux préliminaires en spectroscopie de fluorescence ont montré que ces protéines pouvaient interagir avec des lipides membranaires. En utilisant la spectroscopie infrarouge et la spectroscopie Raman couplées à des méthodes de prédiction de structure secondaire, il a été possible d'accéder à la conformation des puroindolines A et B. Ces mesures ont été réalisées sur des milieux présentant …
Une protéine impliquée dans le transport et la fixation de phospholipides (LTP) a été récemment isolée à partir du grain de blé. Sa capacité à interagir avec des micelles et vésicules lipidiques a été clairement démontrée in vitro alors que son rôle physiologique n’a pas été élucidé de manière claire. Au cours de ce travail, nous avons recherché quel était le mécanisme d’interaction entre la LTP et les lipides membranaires en utilisant des techniques de monouches comme modèle simplifié de la membrane biologique. Les résultats d’expérience de sin montrent que la LTP modifie la taille et la forme des domaines …
Une protéine basique, d'environ 13 kD, a été isolée du blé de façon spécifique par un détergent, le Triton X114. Cette protéine amphiphile, réticulée par des ponts disulfures, possède une séquence basique contenant cinq résidus tryptophanyl. Nous avons étudié l'interaction de cette protéine avec des lipides polaires en système modèle par des techniques de fluorescence intrinsèque du tryptophane et de polarisation de fluorescence. Les résultats montrent que cette protéine interagit avec les phospholipides polaires neutres et chargés. L'interaction, plus faible avec les lipides neutres, ne concerne que la surface des bicouches lipidiques alors que la protéine interagit avec la région …