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Colloque
Quatre protéines sécrétées par les vésicules séminales représentent les protéines majeures du plasma séminal bovin (BSP). Ces protéines, désignées BSP-A1, BSP-A2, BSP-A3 et BSP-30kDa, interagissent de façon spécifique avec les phospholipides contenant le groupement choline. Nos études antérieures ont démontré que les protéines BSP peuvent aussi lier l'apolipoprotéine A-I (apoA-I) et les apoA-I associées aux lipoprotéines de haute densité (HDL). Étant donné ces propriétés de liaison, les protéines BSP ont été impliquées dans le transport des lipides. Dans cette étude, nous voulions déterminer si les protéines BSP pouvaient médier l'efflux de cholestérol et de phospholipides des fibroblastes humains. À cette …
Colloque
Les lipoprotéines de haute densité (HDL) jouent un rôle très important dans le transport inverse du cholestérol. Cette voie métabolique permet le transport du cholesterol à partir des cellules périphériques vers le foie où il peut y être dégradé. L’apolipoprotéine A-I (apoA-I) forme la protéine majeure associée aux HDL. Elle permet grâce à ces helices a amphipatiques de lier les phospholipides ainsi que de promouvoir le transfert du cholestérol des cellules vers les HDL. Dans notre étude, nous avons voulu déterminer quelles étaient les domaines importants pour la liaison avec les lipides, fonction qui semble nécessaire au rôle de l’apoA-I. …
Colloque
Apolipoprotéine A-I, la protéine majeure des HDL, est caractérisée par un motif répétitif d'hélices-α amphipathiques qui détermine son affinité pour les lipides. La structure de la protéine associée à des particules discoïdales (LpA-I) contenant un nombre défini de molécules d'apoA-I, phosphatidylcholine et cholestérol a été caractérisée immunochimiquement et reliée à la capacité des LpA-I formées d'échanger du cholestérol avec les LDL ainsi qu'avec les fibroblastes en culture. Nous avons démontré que la taille et le nombre de molécules d'apoA-I par particule sont des déterminants importants de la capacité d'apoA-I à lier le cholestérol. Par ailleurs la conformation de l'apoA-I varie …
Colloque
Apolipoprotéine A-I, la protéine majeure des HDL, est caractérisée par un motif répétitif d'hélices-α amphipathiques qui détermine son affinité pour les lipides. La structure de la protéine associée à des particules discoïdales (LpA-I) contenant un nombre défini de molécules d'apoA-I, phosphatidylcholine et cholestérol a été caractérisée immunochimiquement et reliée à la capacité des LpA-I formées d'échanger du cholestérol avec les LDL ainsi qu'avec les fibroblastes en culture. Nous avons démontré que la taille et le nombre de molécules d'apoA-I par particule sont des déterminants importants de la capacité d'apoA-I à lier le cholestérol. Par ailleurs la conformation de l'apoA-I varie …
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Apolipoprotéine A-I, la protéine majeure des HDL, est caractérisée par un motif répétitif d'hélices-α amphipathiques qui détermine son affinité pour les lipides. La structure de la protéine associée à des particules discoïdales (LpA-I) contenant un nombre défini de molécules d'apoA-I, phosphatidylcholine et cholestérol a été caractérisée immunochimiquement et reliée à la capacité des LpA-I formées d'échanger du cholestérol avec les LDL ainsi qu'avec les fibroblastes en culture. Nous avons démontré que la taille et le nombre de molécules d'apoA-I par particule sont des déterminants importants de la capacité d'apoA-I à lier le cholestérol. Par ailleurs la conformation de l'apoA-I varie …
