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Colloque
Les protéines entomopathogènes du bacille de Thuringe possèdent deux domaines fonctionnels. La moitié N-terminal est responsable de l'activité canal; la moitié C-terminale est impliquée dans la reconnaissance de récepteurs spécifiques à certaines familles d'insectes. Certaines mutations effectuées dans ces régions très conservées de la protéine diminuent sa toxicité in vivo. Nous avons étudié par la technique des bicouches lipidiques planes les mutants P52R (mutation dans le domaine canal) et R526G (mutation dans le domaine récepteur de CryIA(c)), une toxine de lépidoptère. La toxine naturelle et ces deux mutants forment des canaux cationiques. Les conductances des mutants sont supérieures à celle …
