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Colloque
Les fonctions physiologiques ainsi qu'oncogéniques des protéines ras reposent sur le ciblage de ces dernières vers la membrane plasmique des cellules de mammifères. Le ciblage de la protéine K-ras4B vers la membrane plasmique est dirigé par l'extrémité carboxyle de la protéine qui comprend la séquence -SKDGKKKKKKSKTKC(farnésyle)-OMe (résidus d'acides aminés 171 à 185). Afin de mieux élucider le mécanisme du ciblage de cette séquence, nous avons construit des protéines de fusion en liant la protéine fluorescente EGFP, soit à la séquence C-terminale de la protéine K-ras4B, soit à des formes variantes de cette séquence. Lorqu'elle est exprimée par transfection dans les …
Colloque
Des études antérieures ont démontré que le ciblage des protéines ras à la membrane plasmique est dirigé par le C-terminus farnésylé de la protéine, dont la séquence varie selon l'isoforme. Nous avons examiné les mécanismes du ciblage intracellulaire de la N-ras ainsi que de la K-ras4B en utilisant des peptides farnésylés basés sur l'extrême C-terminus des deux protéines. La séquence C-terminale de la N-ras comprend un site de palmitylation qui se situe à quelques résidus d'acides aminés du C-terminus farnésylé et qui est essentiel au ciblage de la protéine à la membrane plasmique. Des expériences biochimiques et de microscopie de …
Colloque
Le but de cette étude est de mettre en évidence l'importance des résidus basiques de la mélittine sur son affinité pour les lipides et son effet sur leur organisation. La mélittine est un peptide amphiphile de 26 acides aminés dont 4 des 6 résidus du bout C terminal sont chargés positivement à pH physiologique. Le comportement d'analogues de mélittine pour lesquels des charges en C terminal ont été omises ou pour lesquels des résidus chargés ont été modifiés chimiquement est étudié. Les propriétés de fluorescence du Trp19 nous ont permis d'établir que l'affinité pour des bicouches augmente lorsqu'on réduit le …
Colloque
L'acylation sur des résidus de cystéine (S-acylation) joue un rôle important dans le ciblage intracellulaire ainsi que dans le fonctionnement de nombreuses protéines des cellules eucaryotes. Le ou les mécanismes de la S-acylation des protéines intracellulaires restent toutefois à élucider. Nous avons démontré récemment que de très simples lipopeptides, dont les séquences ainsi que les modifications lipidiques se basent sur celles de protéines cellulaires telles que la p56lck ainsi que la Gai3, montrent une S-acylation efficace lorsqu'ils sont incubés en présence de cellules de mammifères en culture. Par contre, des lipopeptides analogues incorporant des résidus sérines au lieu de cystéines …
Colloque
De nombreuses protéines du cytoplasme ainsi que de la surface externe des cellules eucaryotes s'associent aux membranes par le biais de modifications lipidiques. Nos récentes recherches dans ce domaine cherchent à évaluer l'affinité ainsi que la stabilité de telles interactions. En employant des mesures de fluorescence, nous avons déterminé l'affinité de divers peptides isoprénylés ou acylés pour des membranes lipidiques, en fonction de la nature du groupement lipidique (myristoyle, farnésyle ou géranylgéranyle) et de la séquence de la chaîne peptidique. Nos résultats permettent aussi de conclure sur de potentielles conséquences de la méthylation de la cystéine isoprénylée. En général, les …
