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La dépendance en magnésium de la déshydrogénase à NAD du diméthylènetétrahydrofolate des cellules ascitiques Ehrlich
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La présence d'un cation métallique bivalent (Mg2+, Mn2+) est requise pour le fonctionnement de la déshydrogénase à NAD du diméthylènetétrahydrofolate. L'enzyme bifonctionnelle, qui agit aussi comme une cyclohydrolase se trouve dans des cellules transformées, embryonnaires et non-différenciées des mammifères mais non dans les cellules qui sont différenciées, comme celles du tissu adulte normal. Il a été démontré dans cette cellule mammifère, une protéine trifonctionnelle possédant une activité de déshydrogénase du NADP et du NAD. Dans des expériences de vitesse initiale et d'inhibition, nous avons établi que la déshydrogénase suit le modèle de la réaction à déplacement aléatoire ordonné avec la …

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Détermination simultanée des activités de l'enzyme bifonctionnel formyl-tétrahydrofolate déshydrogénase-hydrolase
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La formyltétrahydrofolate déshydrogénase catalyse la conversion de l'acide 10-formyl-tétrahydrofolique en tétrahydrofolate et dioxyde de carbone, avec la réduction du NADP. Cette réaction constitue la voie principale pour se défaire de l'excédent des unités à un seul carbone. L'hydrolase, activée dont le rôle physiologique n'est pas très bien élucidé, produit du formate au lieu du bioxyde de carbone. Pour mieux comprendre son rôle, il faudrait savoir si les deux activités sont simultanées ou si l'hydrolase constitue une réaction non-spécifique liée au site actif de la déshydrogénase. Nous avons développé une méthode pour déterminer la quantité de formate dans une solution contenant …

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