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Colloque
Depuis que Hokin a réalisé pour la première fois la purification des grains de zymogènes, les chercheurs ont souvent observé que ces granules sont instables in vitro aux extraits de pancréas. L'équipe de l'Ise et coll. publient une méthode de purification des grains, basée sur l'utilisation de l'acétone et du "Percoll", permettant d'obtenir des grains stables à pH physiologique. Nous avons démontré que la stabilité observée est due à l'utilisation de PMSF, EGTA et MgSO4 lors de la purification. L'utilisation de "Percoll" n'est pas nécessaire à l'obtention de grains stables. Nous proposons ici un modèle impliquant l'attaque de la membrane …
Colloque
A partir de résultats théoriques (Van Holde et Baldwin 1958) concernant l'établissement de l'équilibre, nous avons mis au point une méthode de calcul par ordinateur de la masse moléculaire. Nous utilisons des valeurs expérimentales fournies avant l'établissement de l'état d'équilibre: les résultats aussi obtenus sont à la fois rapides et précis.
Colloque
Au moyen de centrifugation isopycnique dans un gradient de sucrose nous avons été capables de séparer les grains zymogènes des mitochondries, des lysosomes et des microsomes. Ces préparations pures ont une activité ATPasique moyenne, en présence de Mg (10^-3 M) et à un pH optimum de 8.5 d'environ 1.2 micromoles de phosphate par heure et par mg. de protéine à 37°. L'activité est inhibée par l'ADP et par le Ca++.
Colloque
Le comportement de la proélastase purifiée dans une colonne d'électrophorèse à gradient de pH a été étudiée de façon systématique. Il est démontré qu'en absence complète d'activation on peut obtenir 5 fractions de point isoélectrique distinct et ayant des activités spécifiques variables vis-à-vis de l'élastine et de l'acétyl-tyrosine éthylester. Nous interprétons ces résultats en fonction d'un modèle qui décrit la proélastase comme un complexe composé de la proélastase elle-même, d'une propeptidase et de protéines (s) sans activité enzymatique.
Colloque
Le précurseur inactif de l'enzyme protéolytique, l'elastase, a été purifié à partir d'une poudre acétonique du pancréas de porc. On a utilisé les techniques usuelles de précipitation, et de chromatographie sur DEAE. La purification finale a été obtenue par électrophorèse sur gradient de pH (électrofocussing). Deux protéines, capables d'activation par la trypsine, mais diffèrent en leur pK (9.6 et 10.4) ont été obtenues avec un rendement d'activité de 25 à 30%. L'une de ces protéines, en addition à son activité elastolytique a une forte activité protéolytique généralisée. L'autre, au contraire, en est presque dépourvue.
