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Colloque
L'aldolase est un enzyme glycolytique abondant et largement répandu qui clive réversiblement le fructose bisphosphate en triose phosphate. La structure tridimensionnelle de l'enzyme récemment déterminée à 2.1 résolution. Le site actif dans chaque sous-unité est localisé au milieu d'une structure tertiaire type "baril" composé de feuillets β et en entouré par des hélices α. La mutagenèse dirigée a été utilisée pour identifier le rôle fonctionnel des acides aminés impliqués dans la formation des intermédiaires covalents entre substrat et enzyme et celui essentiel pour le clivage du substrat. La comparaison entre les structures de deux isozymes de mammifères a indiqué que …
Colloque
L'aldolase est un enzyme du cycle glycolytique catalysant la scission du fructose-1,6-diphosphate en glycéraldéhyde-3-phosphate et dihydroxyacétone-phosphate. Les données biochimiques déjà acquises démontrent plusieurs acides aminés impliqués dans la catalyse, en particulier la lysine 229 qui forme la base de Schiff avec le substrat. Notre étude est donc déterminée par la structure tridimensionnelle de l'aldolase de muscle de lapin par cristallographie par diffraction aux rayons-X. La résolution de la structure est présentement de 2.7 ce qui nous a permis de déterminer l'organisation spatiale de la séquence d'acides aminés. La structure tertiaire de l'enzyme fait partie de la classe des motifs α/β …
Colloque
À partir du cDNA du mRNA de l'aldolase cytoplasmique de racines de maïs (Zea mays) anaérobiquement induites et cloné dans le site PstI du plasmide pUC8, nous avons effectué plusieurs manipulations génétiques consistant à insérer le cDNA dans le vecteur pKK 223-3. Un vecteur qui permet la synthèse directe de la protéine sous l'induction du promoteur tac (trp-lac). Ces manipulations visaient en plus à faire varier la distance ATG - site consensus Shine-Dalgarno afin d'observer et d'augmenter l'expression de la protéine. Les clones les plus favorables sont sélectionnés à l'aide d'anticorps.
