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Colloque
Les neurofilaments chez le rat sont composés de trois polypeptides ayant des poids moléculaires de 200K, 145K et 68K daltons. Des préparations riches en neurofilaments, obtenues par la méthode de la flottation des axones, furent incubées en présence de [γ-32P] ATP à 30°C dans l'acide 2[N-morpholino] ethane sulfonique 50 mM, MgCl2 10 mM, pH 6.5. Les trois protéines séparées par l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de sulfate dodécyle de dodécyle. La radioactivité des bandes de 200K, 145K et 68K daltons fut détectée par autoradiographie ou par le comptage par scintillation. La phosphorylation des neurofilaments in vitro est catalysée …
Colloque
Les neurofilaments chez le rat sont composés de trois polypeptides ayant des poids moléculaires de 200K, 145K et 68K daltons. Des préparations riches en neurofilaments, obtenues par la méthode de la flottation des axones, furent incubées en présence de [γ-32P] ATP à 30°C dans l'acide 2[N-morpholino] ethane sulfonique 50 mM, MgCl2 10 mM, pH 6.5. Les trois protéines séparées par l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de sulfate dodécyle de dodécyle. La radioactivité des bandes de 200K, 145K et 68K daltons fut détectée par autoradiographie ou par le comptage par scintillation. La phosphorylation des neurofilaments in vitro est catalysée …
Colloque
Nous avons utilisé une électrobalance R-G CAHN pour déterminer des isothermes de sorption de poudres de fruits en atmosphère statique. Une revue des différentes théories mathématiques de la sorption a été faite afin de préciser les conditions de leur utilisation et afin d'extrapoler les isothermes à l'aide de l'ordinateur.
Colloque
Des protéines de poisson furent extraites d'anchois et les extraits furent séchés au pulvérisateur (Spray) (Méthode A) ou lyophilisés (Méthode B). Ces concentrés contenaient 83.5% et 86.7% de protéines (N x 6.25) pour les produits obtenus selon les méthodes A et B, respectivement. La valeur nutritive fut mesurée selon les techniques du C.E.P. et du "Slope-ratio", en employant des rats mâles Sprague-Dawley, et la caséine (Sheffield Chemical Co.) comme protéine de référence. Pour la technique du "Slope-ratio", les diètes contenaient 4, 8, 10 et 12% de protéine brute. Les valeurs pour le C.E.P. furent de 2.6 ± 0.06, 2.5 ± …
Colloque
Les protéines végétales, de plus en plus utilisées en industrie alimentaire, ont en général, une valeur nutritive inférieure à celle des protéines d'origine animale. En mélangeant des protéines solubles du lait et des protéines de soja à des taux différents, il fut possible d'augmenter de façon significative la valeur nutritive de ces dernières, augmentation mesurée par le C.E.P. (P.E.R.), le "slope-ratio" et des analyses de carcasses.
Colloque
La valeur nutritive du co-précipité (CO), des résidus de bactofuge (BA), du lait écrémé en poudre (LE) et du "Lactan" (LA) est comparée à celle de la caséine dans un essai avec des rats mâles Sprague-Dawley consommant des régimes isocaloriques et isoprotéiques (N x 6.38). Ces produits constituent la seule source de protéines. Les teneurs respectives en protéine et en lactose de ces produits sont comme suit: CO 82.6% et 1.5%, BA 61.0% et 30%, LE 34.9% et 55%, LA 21.0% et 61%. La valeur nutritive mesurée par la méthode du P.E.R. est de 3.06 pour CO, 1.70 pour BA, …
Colloque
Divers modes de précipitation des protéines ont été mis en œuvre dans le but de préparer des protéines à partir de jus de feuilles de luzerne et de trèfle. Le rendement en protéine brute est plus élevé par la précipitation aux solvants organiques que par les autres méthodes étudiées. La protéine brute contient des proportions variables de sucres, de graisses et de minéraux. La valeur biologique de la protéine brute se rapproche de celle de la caséine.
Colloque
Depuis Sober et Peterson (1954) la chromatographie des protéines a surtout été effectuée avec du tampon phosphate et gradient de NaCl. Une élution avec tampon carbonate permet de contrôler à la fois le pH et la force ionique. Cette méthode permet aussi une meilleure séparation des fractions et une plus grande pureté, en procédant avec des colonnes moins hautes et de plus grand diamètre.
Colloque
Depuis Sober et Peterson (1954) la chromatographie des protéines a surtout été effectuée avec du tampon phosphate et gradient de NaCl. Une élution avec tampon carbonate permet de contrôler à la fois le pH et la force ionique. Cette méthode permet aussi une meilleure séparation des fractions et une plus grande pureté, en procédant avec des colonnes moins hautes et de plus grand diamètre.
